مطالعات ترمودینامیکی ساختمان آنزیم ریبونوکلئاز a در حضور دگرگون کننده های شیمیایی، ذرات نانو سیلیکا و حرارت

پایان نامه
  • وزارت علوم، تحقیقات و فناوری - دانشگاه شهرکرد - دانشکده علوم پایه
  • نویسنده سمیه عسگری هفشجانی
  • استاد راهنما بهزاد شارقی
  • تعداد صفحات: ۱۵ صفحه ی اول
  • سال انتشار 1390
چکیده

ریبونوکلئازa پانکراس گاو (ec: 3. 1. 27. 5) یک پروتئین کوچک منومر می باشد. این آنزیم دارای 124 اسید آمینه بوده و ریبونوکلئازa فاقد اسید آمینه تریپتوفان می باشد. وزن مولکولی آن معادل 7/13 کیلو دالتون می باشد. ساختارهای دوم غالب آن شامل چهار رشته از صفحات بتا ضد موازی بلند و سه هلیکس آلفا کوتاه. ریبونوکلئاز a برش rna تک رشته ای را در انتهای p-o5 نوکلئوتیدهای پیریمیدینی کاتالیز می نماید. سه ریشه لیزین41، هیستیدین12 و هیستیدین119 نقش مهمی را در کاتالیز ریبونوکلئازa بازی می کنند. tmآنزیم ریبونوکلئاز aبه عنوان شاخص پایداری گرمایی با استفاده از تکنیک اسپکتروفتومتری در حضور دگرگون کننده های مختلف شامل سدیم دو دسیل سولفات(sds) ، ستیل تری متیل آمونیوم برماید )‍(ctab، دودسیل تری متیل آمونیوم برماید(dtab) ، گلیسرول، بوتانول و 1-4 بوتاندیول، گوانیدین هیدروکلراید، اوره و نانوذره sio2 در دو 3/3 و 5/1=ph مورد بررسی قرار گرفت. تغییرات شدت نشر فلورسانس آنزیم ریبونوکلئاز aدر مقابل غلظت های مختلف دگرگون کننده هایsds ، ‍ctab، dtab، بوتانول گوانیدین هیدروکلراید و اوره در دماهای مختلف و در دو 3/3 و 5/1=ph با استفاده از تکنیک اسپکتروفلوریمتری مطالعه شد.

۱۵ صفحه ی اول

برای دانلود 15 صفحه اول باید عضویت طلایی داشته باشید

اگر عضو سایت هستید لطفا وارد حساب کاربری خود شوید

منابع مشابه

مطالعات ساختاری پایداری آنزیم لیزوزیم در حضور حرارت، نانو ذرات tio2 و sio2 و عوامل دگرگون کننده گوناگون

چکیده: پروتئین های کوچک اغلب به منظور ایجاد کمپلکس و مطالعه بر هم کنش با سورفکتانتها مورد استفاده قرار می گیرند. لیزوزیم آنزیمی کروی کوچک و فشرده با 129 اسید آمینه می باشد، که دارای 4 پیوند دی سولفید و 6 اسید آمینه تریپتوفان است ا ز این رو برای مطالعات طیف سنجی و طیف سنجی فلورسانس مناسب میباشد. در این تحقیق دگرگون سازی لیزوزیم توسط ترکیبات مختلف شامل سدیم دودسیل سولفات، سدیم اکتیل سولفات، ستی...

15 صفحه اول

مطالعات ساختمانی و سینتیکی انزیم پروتئینازk در حضور مس، نانو ذرات اکسید مس و دگرگون کننده های شیمیایی

انتخاب یون مس به این واسطه میباشد که در صنعت تولید گوشت برای شناسایی گوشتهای آلوده به بیماری جنون گاوی از این آنزیم استفاده میشود. در این بیماری پروتئین بیماری زا به فلز مس بیشتری متصل میشود و بحثی که وجود دارد این است که آیا این فلز مس باعث پایداری این پروتئین در برابر آنزیم میشود و یا اینکه این فلز آنزیم را مهار میکند و مانع از فعالیت آنزیم میشود. و برای مقایسه میزان و نوع مهار آنزیم توسط...

مطالعات سینتیکی و ساختمانی آنزیم تریپسین در حضور یون کلسیم و دگرگون کننده های شیمیایی در حلال های آلی

در این مطالعه اثر عوامل دناتوره کننده و حلال های الکلی و نانوذرات nio و tio2 بر فعالیت و ساختمان آنزیم تریپسین مطالعه شده است. نتایج نشان می دهند که فعالیت تریپسین در حضور سدیم دودسیل سولفات کاهش پیدا کرده است. نشر تریپسین در حضور سدیم دودسیل سولفات کاهش پیدا کرده است. فعالیت آنزیم تریپسین در حضور اوره و گوانیدین هیدروکلرید کاهش پیدا کرده است و شدت نشر تریپسین افزایش پیدا کرده است. در حضور محلو...

مطالعات سینتیکی آنزیم اوره آز در حضور پراکسید هیدروژن، نانوذرات اکسید نیکل و اکسید آهن و عوامل دگرگون کننده شیمیایی

آنزیم اوره آز (ec:3.5.1.5) از نظر عملکردی جزه خانواده آمیدوهیدرولازها و فسفوتری استراز می باشد . این آنزیم هیدرولیز اوره به کربن دی اکسید و آمونیاک را کاتالیز می کند. به صورت اختصاصی تر می توان گفت که اوره آز کاتالیز اوره به آمونیا و کربامات را کاتالیز می کند سپس کربامات به طور خود به خودی تجزیه و ایجاد آمونیاک و کربن دی اکسید می نماید . اوره آز یک متالوآنزیم(حاوی نیکل) با وزن مولکولی بالا است ...

15 صفحه اول

منابع من

با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید

ذخیره در منابع من قبلا به منابع من ذحیره شده

{@ msg_add @}


نوع سند: پایان نامه

وزارت علوم، تحقیقات و فناوری - دانشگاه شهرکرد - دانشکده علوم پایه

میزبانی شده توسط پلتفرم ابری doprax.com

copyright © 2015-2023